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      • 簡介:2001浙江大學生物化學試題(部分答案)一是非題1/301酶反應的專一性取決于其輔助因子的結構2肽酰轉移酶在蛋白質合成中催化肽鍵的生成和酯鍵的水解3ECOLI連接酶摧化兩條游離單鏈DNA分子形成磷酸二酯鍵4通過檸檬酸途徑將乙酰輔酶A轉移至胞液中,同時可使NADH上的氫傳遞給NADP生成NADPH5亮氨酸的疏水性比纈氨酸強6必需氨基酸是指合成蛋白質必不可少的一些氨基酸7脯氨酸是Α螺旋破壞者8維系蛋白質三級結構最重要的作用力是氫鍵9在DNA變性過程中總是GC對豐富區先解鏈10真核細胞中DNA只存在于細胞核中11DNA雙螺旋的兩條鏈方向一定是相反的12酶影響其催化反應的平衡13酶促反應的米氏常數與催化的底物無關14維生素E是一種天然的抗氧化劑15維生素B1的輔酶形式是TPP16ATP是體內能量的儲存形式17糖酵解過程無需氧氣的參與18膽固醇是生物膜的主要成分,可調節生物膜的流動性19蛋白質的生理價值主要取決于必需氨基酸的種類,數量和比例20磷酸吡哆醛只作為轉氨酶的輔酶起作用21DNA復制時,后滯鏈需多個引物22絕緣子和增強子一樣都屬于順式作用元件23PCR是包括變性,復性和延伸三個步驟的循環反應24SANGER曾兩獲諾貝爾獎25核糖體上有三個與TRNA有關的位點A位點,P位點,E位點26生長激素釋放抑制因子是一個14肽27脂肪酸合成酶催化的反應是脂肪酸Β氧化反應的逆反應28鐮刀型貧血癥患者血紅蛋白與正常人的血紅蛋白在氨基酸組成上只有2個殘基有差別4SANGER反應二硝基氟苯法用以鑒定多肽鏈羧基末端氨基酸,而EDMAN反應苯異硫氰酸酯法則用以鑒定多肽鏈氨基末端氨基酸5與膽固醇的化學結構最相近的維生素是維生素B126在某些生物中,RNA也可以是遺傳信息的基本攜帶者7生長激素釋放抑制因子是一個14肽8維生素B1的輔酶形式是TPP9地球上所有生物中存在的蛋白質和核酸的種類總數都超過1億種10腎上腺素和胰高血糖素都通過CAMP很快地對機體組織發揮作用11呼吸鏈電子載體是按照其標準勢能逐步下降而氧化還原電勢逐步增加的方向排列的12CO對氧化磷酸化的影響主要是抑制ATP的形成過程,但不抑制電子傳遞過程13花生四烯酸廣泛存在與植物中,它是哺乳動物的必需脂肪酸14即使在饑餓狀態下,肝臟也不利用酮體作為燃料分子,而大腦組織在血糖供應不足時會利用酮體作為燃料分子供能15不同生物對氨基氮的排泄方式不同,如魚類以氨的形式直接將氨基氮排出體外鳥類以尿酸形式,植物和動物以尿素形式將氨基氮排出體外16紫外輻射引起的DNA損傷可通過光復活作用修復光復活酶雖然在生物界分布很廣,從低等單細胞生物直到鳥類都有,但高等哺乳類中卻沒有17逆轉錄酶存在與所有RNA病毒中,在RNA病毒復制中起作用18遺傳密碼字典在生物界并非完全通用,像原生動物纖毛蟲就有例外19糖基化是真核生物蛋白質修飾的一種重要方式,內質網和高爾基體兩種亞細胞器都能對蛋白質進行糖基化修飾20真核生物中同一轉錄單位可以通過不同的拼接而產生不同的蛋白質合成模板MRNA二用化學結構式完成下列酶促反應4/201異檸檬酸裂解酶2丙酮酸羧化酶3磷酸戊糖異構酶4烯脂酰輔酶A水化酶5丙氨酰TRNA合成酶三綜合題10/601什么是蛋白質的二級結構穩定二級結構的主要作用力是什么多肽鏈中存在的脯氨酸對Α螺旋的形成有何影響,為什么哪種蛋白質完全由Α螺旋構成2電泳是分離生物大分子的主要方法之一,簡述其原理SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳可以測定蛋白質的分子量,其原理是什么分子量不同的蛋白質在SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳中的遷移率與其分子量有什么關系3何謂酶促反應動力學底物濃度,溫度和PH值對酶促反應速度各有什么影響試分析之如果希望反應初速度達到其最大速度的90,底物濃度應為多大4何謂核酸變性引起核酸變性的因素有哪些何謂DNA的熔解溫度TM其大小
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      • 簡介:2021知到答案探秘人體的分子世界生物化學(吉林聯盟)完整智慧樹網課章節測試答案第一章單元測試1、單選題某一溶液中蛋白質的百分含量為45,此溶液中的蛋白質含氮的百分濃度為。選項A72B98C67D83答案【72】2、單選題下列含有兩個羧基的氨基酸是()。選項A天冬氨酸B賴氨酸C組氨酸D甘氨酸答案【天冬氨酸】3、單選題下列哪一種氨基酸是亞氨基酸()。選項A組氨酸B甘氨酸C脯氨酸D天冬氨酸答案【脯氨酸】4、單選題蛋白質分子組成中不含下列哪種氨基酸()。選項A脯氨酸B組氨酸C胱氨酸D天冬氨酸答案【胱氨酸】5、單選題10、判斷題測得某一蛋白質樣品的氮含量為040G,此樣品約含蛋白質250G。()選項A錯B對答案【對】第二章單元測試1、單選題組成RNA的四種核苷酸能組成多少種密碼子()。選項A32B46C64D16答案【64】2、單選題核酸對紫外線的最大吸收峰是()。選項A220NMB260NMC280NMD240NM答案【260NM】3、單選題關于核酸變性的敘述哪項是正確的()。選項A核酸分子中堿基的丟失B核酸分子中堿基的甲基化C核酸分子中氫鍵的斷裂D核酸分子中共價鍵的斷裂答案【核酸分子中堿基的丟失】4、單選題TM值愈高的DNA分子,則()。選項ATC含量愈低BTG含量愈低CAT含量愈高DGC含量愈高答案【GC含量愈高】5、單選題
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      • 簡介:第1頁共4頁的生物化學計劃總結的生物化學計劃總結1.本次試卷的命題是以義務教育化學課程標準及人教版義務教育課程標準教科書化學的有關內容為依據,重點考查同學化學基礎知識和基本技能、基本方法和情感立場價值觀,以及對化學、技術和社會之間相互關系的理解,運用化學知識解決簡約實際問題的技能等。2.試卷在重視考查基礎知識的同時,加強對同學科學素養〔知識與技能、過程與方法、情感立場價值觀〕的考查,引導同學轉變學習方式。如選擇題第8、11、14題,填空題最末一道和綜合應用第一題,同學在解答這類開放性問題時,思維應當是發散的,富有制造性和性格的,同時也會明白很多科學道理,并受到潛移默化的教育。這類試題考查的不再是課程中單一的知識點,而是同學能否敏捷運用所學的化學知識,分析解決實際問題的技能,同時也培育了同學的制造性思維技能。這些做法表達了中學化學課程新理念,對素養教育的推動具有導向作用。3.表達學科滲透,融合科學精神和人文思想,也是本試題的一個特點。生活和生產中的問題大多數為學科間滲透的綜合,打破學科界限,培育和提高同學解決實際問題的技能是社會、學科和同學自身進展的需要。這些綜合性試題,留意學科間知識的相互滲透,表達了要培育同學綜合運用各第3頁共4頁1.加強質量意識要抓住期中調研測試這一契機,仔細進行總結,反思教學效果,全面、客觀地分析教學中的得與失,尤其要找出自身存在問題的癥結所在,思索對策和解決問題的方法,要制定切實有效的措施,抓措施的落實,跟蹤督促,直至問題真正解決。要針對答卷中的典型問題,分析錯誤形成的緣由,在做好補救工作的同時加強學法指導。要依據學情制訂合理的教學計劃,理清工作思路,很抓課堂教學,改進教學方法,著重實效,提高教學質量。2.抓基礎、重應用要著重基礎知識的教學,對重要的化學概念〔如分子、原子、元素等〕、化學用語〔如化合價、化學式、離子符號、等〕和基本的化學思想方法〔如組成決斷性質;性質決斷用途等〕要加強理解,對記憶性的概念和原理等要在理解和實際運用的基礎上加強記憶。要進一步強化課堂教學目標的達成率,課堂教學要實在、有效。要加大對同學思維技能的訓練,要能用所學的知識分析和解決有關的化學問題。3.加強試驗教學、重視活動與探究試驗是化學教學的重要內容和手段,也是培育同學創新意識和實踐技能的重要方式。目前對同學試驗設計、評價和在新情境中應用試驗解決問題的技能的要求在提高。這里的
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      • 簡介:中國農業大學1995年博士研究生入學考試試題(生物化學)1、下列三種符號各代表那種氨基酸LEU、ILE、VAL,闡明其代謝特點。LEU是亮氨酸、ILE是異亮氨酸、VAL是纈氨酸。是支鏈氨基酸,為必需氨基酸。這三種氨基酸分解代謝的開始階段基本相同,即首先經轉氛基作用,生成各自相應的Α酮酸,其后分別進行代謝,經過若干步驟,纈氨酸分解產生琥珀酸單酰輔酶A;亮氮酸產生乙酰輔酶A及乙酰乙酰輔酶A異亮氨酸產生乙酰輔酶A及琥珀酸單酰輔酶A。所以,這三種氨基酸分別是生糖氨基酸、生酮氨基酸及生糖兼生酮氨基酸。支鏈氨基酸的分解代謝主要在骨骼肌中進行。2、肝臟在動物代謝中的作用。⑴肝在糖代謝中的作用肝的糖代謝不僅為自身的生理活動提供能量,還為其他器官的能量需要提供葡萄糖。Ⅲ帶葡萄糖激酶和丙酮酸激酶活性較高,是糖酵解的主要區域;I帶磷酸烯醇式丙酮酸激酶、果糖1,6二磷酸酶和葡萄糖6磷酸酶的活性較高,是糖異生的主要區域。肝通過糖原的合成與分解、糖的異生作用來維持血糖濃度的穩定,保障全身各組織,尤其是大腦和紅細胞的能量供應。在飽食時,除少量葡萄糖氧化分解外,大多數被合成為糖原貯存起來??崭箷r,糖原分解釋放出葡萄糖進入血液,供中樞神經系統和紅細胞等利用。饑餓狀態下,糖異生作用加強,這是肝供應血糖的主要途徑。⑵肝在脂類代謝中的作用①肝在脂類的消化、吸收、合成、分解與運輸過程中均具有重要作用。肝可利用膽固醇轉化為膽汁酸,然后分泌進入腸道而促進脂肪。②內質網中的酯化作用和線粒體內的氧化作用。肝合成甘油三酯、磷脂和膽固醇,并以VLDL的形式分泌入血,供其他組織器官攝取與利用。在肝中線粒體、脂酸主要進行Β氧化產生的乙酰COA而合成酮體,然后進入血液中供其他組織利用。⑶肝在蛋白質代謝中的作用①除Γ球蛋白外,幾乎所有的血漿蛋白質由肝合成,如清白蛋白、凝血酶原、纖維蛋白原以及多種載脂蛋白和血漿部分球蛋白。在血漿中,含量最多的是清蛋白,約占全身總量的1/20,血漿清蛋白除了是許多物質如游離脂酸、膽紅素等的載體外,在維持血漿膠體滲透壓方面起重要作用。②肝對除支鏈氨基酸亮氨酸、異亮氨酸、纈氨酸以外的所有氨基酸均有很強的代謝作用。肝中轉氨基、脫氨基、脫硫、脫羧基、轉甲基等均很活躍。③肝是芳香族氨基酸和芳香胺類的清除器官。肝功能嚴重病變時,這些物質不能得到清除,在大腦中可取代正常的神經遞質,引起神經活動的紊亂。氨是氨基酸代謝的里要產物。④肝是清除血氨的主要器官。氨在肝中主要通過鳥氨酸循環合成尿素,然后通過腎隨尿排出體外。⑷肝在維生素代謝中的作用肝在吸收、儲存、運輸及代謝維生素方面起重要作用。肝是人體內含維生素A、K、B1、B2、B6、B12、泛酸和葉酸最多的器官。①肝是維生素A、E、K和B12的主要儲存場所。血漿中的維生素A與視黃醇結合蛋白、前清蛋白以111結合而運輸。視黃醇結合蛋白由肝合成。肝細胞疾病、鋅缺乏和蛋白質營養障礙等時均可使該結合蛋白合成減少,造成血漿中維生素A水平降低。②肝幾乎不儲存維生素D,但具有將維生素D轉化為25經維生素D和合成維生素D結合蛋白的能力。血漿中85的維生素D代謝物是與維生素D結合蛋白相結合運輸的。肝疾病時,該結合蛋白合成減少,可造成血漿總維生素D代謝物水平降低。多種維生素在肝中轉變為輔酶的組成成分。肝將維生素PP轉變為輔酶INAD和輔酶BNADP的組成成分,將泛酸轉變為輔酶A的組成成分,將維生素B1焦磷酸化等。肝細胞還將胡蘿卜素轉變為維生素A。維生素K是肝合成凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ不可缺少的物質。肝所分泌的膽汁酸鹽有利于脂溶性維生素的吸收。⑸肝在激素代謝中的作用多種激素在發揮其調節作用后,主要在肝中轉化、降解或失去活性,這一過程稱為激素的滅活。水溶性激素與肝細胞膜上的特異受體結合發揮其信使傳遞作用,并可通過肝細胞的內吞作用進入肝細胞。一些類固醇激素可在肝內與葡萄糖醛酸或活性硫酸等結合,喪失其活性。肝病嚴重時,由于激素的滅活功能降低,體內的雌激素、醛固酮、抗利尿激素等水平升高,可出現男性乳房女性化、蜘蛛痣、肝掌雌激素對小血管的擴張作用以及水、鈉滁留等現象。3、乙酰輔酶A的代謝途徑。乙酰輔酶A是人體內重要的化學物質。首先,它是丙酮酸氧化脫羧,脂肪酸的Β氧化的產物。當丙酮酸激進入線粒體的基質后,它會被丙酮酸脫氫酶復合體轉化為乙酰輔酶A,因為在此過程中,丙酮酸會被氧化(氫原子轉移到NADH)及其羧基會以二氧化碳的形式離開,故此過程被稱為丙酮酸氧化脫羧。同時,它是脂肪酸合成,膽固醇合成和酮體生成的碳來源。三大營養物質的徹底氧化殊途同歸,都會生成乙酰輔酶A以是半保留復制方式。雙鏈DNA的一種復制方式,其親代鏈分離,每一子代DNA分子由一條親代鏈和一條新合成鏈組成。是DNA復制的常規模式,每條親代鏈均作為合成新的互補鏈的模板。實驗證明過程1958年MESELSONSTAHL實驗用同位素15N標記大腸桿菌雙鏈DNA,在14N的培養基中培養,繁殖,再取出DNA,經過CSCL密度梯度離心。離心管由于離心力的不同,出現不同的密度區帶,不同重量的DNA就會分布在不同區帶(15N15N出現在重帶,15N14N出現在中帶,14N14N出現在輕帶)。親代DNA兩條鏈都是15N,出現在重密度區域,復制一代,兩個子代DNA都是15N14N,出現在中密度區域,再復制一次,子代DNA是2個15N14N,2個14N14N,一半在中密度區域,一半在輕密度區域,由此證明DNA是半保留復制。7、密碼子和反密碼子的區別?;蜻z傳信息、密碼子、反密碼子的區別(1)位置不同。遺傳信息位于DNA分子的基因上,密碼子位于MRNA上,反密碼子位于TRNA上。這里要注意的是,DNA分子上并不是所有片斷都代表著遺傳信息,非基因上的脫氧核苷酸的排列不含遺傳信息。(2)作用不同。遺傳信息決定著MRNA上密碼子的排序,密碼子決定著氨基酸的種類,TRNA上的反密碼子則保證了TRNA準確的運載相應的氨基酸。(3)不同的生物個體具有不同的基因遺傳信息,合成不同的MRNA,但共用一套密碼子與反密碼子,因此密碼子、反密碼子和TRNA的種類是相同的。密碼子和反密碼子的區別1、位置不同。密碼子位于MRNA上,反密碼子位于TRNA上。2、作用不同。密碼子決定著氨基酸的種類,TRNA上的反密碼子則保證了TRNA準確的運載相應的氨基酸。8、復制叉的結構。原核生物DNA的復制從單一起點開始,雙螺旋結構被打開,分開的兩股單鏈分別作為新DNA合成的模板,DNA合成從起點開始向兩個方向進行,與單一起點相連的局部結構形狀呈“Y”型,稱復制叉結構。DNA復制是原核生物邊解開雙鏈邊復制,復制中的DNA在復制點呈分叉狀。這種分叉點稱為復制叉。中國農業大學1996年博士研究生入學考試試題(生物化學)1、DNA雙螺旋結構中除WASTONCRICK提出的外,還有哪些,說明其結構。麻省理工學院的ARICH等科學家提出了一種被稱之為ZDNA左手螺旋,糖磷酸骨架呈鋸齒狀排列,外面只有一條溝。每個ZDNA螺旋含有12個堿基對,螺距為45NM。在高離子強度環境下,一條長的DNA片段中如有嘌呤嘧啶交替排列,即可呈Z構象。將ZDNA雙鏈中堿基C甲基化,有助于左手螺旋的穩定。某些證據表明ZDNA可能影響基因的表達。ADNA又稱A型DNA,為DNA雙螺旋的一種形式,擁有與較普遍的BDNA相似的右旋結構,但其螺旋較短較緊密。ADNA是三種具有生物活性的DNA雙螺旋結構,另兩種則為BDNA及ZDNA。一般只有脫水的DNA樣本中才會出現,可用來作晶體學實驗。此外當DNA與RNA混合配對時,也可能出現ADNA形式的螺旋。2、蛋白質的右手螺旋結構。Α螺旋蛋白質中常見的二級結構,①肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀,一般都是右手螺旋結構,螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。②每個氨基酸殘基(第N個)的羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基(第4N個)的酰胺氮形成氫鍵。③在古典的右手Α螺旋結構中,螺距為054NM,每一圈含有36個氨基酸殘基,每個殘基沿著螺旋的長軸上升015NM。Α螺旋在DNA結合基序中有非常重要的作用,比如在鋅指結構,亮氨酸拉鏈,螺旋轉角螺旋等基序中都含有Α螺旋。這是因為Α螺旋的直徑為12NM,正好和BDNA大溝的直徑相等,所以能夠和B型DNA緊密結合。3、DNA的超螺旋結構哪些DNA結構易形成超螺旋結構。答超螺旋DNA是閉環DNA,沒有斷口的雙鏈環狀DNA。由于具有螺旋結構的雙鏈各自閉合,結果使整個DNA分子進一步旋曲而形成三級結構。自然界中主要是負超螺旋。另外如果一條或二條鏈的不同部位上
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      • 簡介:蛋白質1、氨基酸AMINOACID,AA蛋白質多肽鏈的基本結構單位蛋白質多肽鏈的基本結構單位,或稱構件分子、構造單元(BUILDINGBLOCK)2、旋光性旋光物質使平面偏振光的偏振面發生旋轉的能力3、氨基酸的等電點氨基酸的等電點當氨基酸在某一PH值時,氨基酸所帶正電荷和負電荷相等,即凈電荷為零,此時的PH值稱為氨基酸的等電點,用PI表示。氨基酸在等電點時主要以兼性離子形式存在4、肽鍵一個氨基酸的氨基與另一個氨基酸的羧基之間失水形成的酰胺鍵稱為肽鍵,所形成的化合物稱為肽。組成肽的氨基酸單元稱為氨基酸殘基5、氨基酸順序在多肽鏈中,氨基酸殘基按一定的順序排列,這種排列順序6、蛋白質成百上千個氨基酸分子以肽鍵相連,組成的長鏈分子(多肽鏈)7、蛋白質的一級結構蛋白質多肽鏈的氨基酸排列順序和連接方式8、同源蛋白質同源蛋白質進化上相關的一組蛋白質,它們常在不同物種中行使著相同的功能9、序列同源性序列同源性同源蛋白質的氨基酸序列具有明顯的相似性,這種相似性稱序列同源性10、不變殘基不變殘基同源蛋白質的氨基酸序列中有許多位置的氨基酸殘基對所有已經研究過的物種來說都是相同的,稱為不變殘基11、可變殘基可變殘基其它位置的氨基酸殘基對不同物種有相當大的變化,稱可變殘基12、進化樹根據同源蛋白質氨基酸差異數所提供的信息可以構建物種進化樹,顯示在進化過程中各個物種的起源和出現順序13、疏水相互作用疏水相互作用非極性分子進入水中,有聚集在一起形成最小疏水面積的趨勢,保持這些非極性分子聚集在一起的作用則稱為疏水作用。對蛋白質來說,在水相溶液中,球狀蛋白質的折疊總是傾向于把疏水殘基埋藏在分子的內部,這種現象可稱為疏水作用14、鹽鍵鹽鍵(又稱離子鍵)正電荷和負電荷之間的一種靜電作用15、肽平面肽平面因為肽鍵不能自由旋轉,所以肽鍵的四個原子和與之相連的兩個Α碳原子共處一個平面,稱肽平面16、蛋白質的二級結構蛋白質的二級結構指蛋白質主鏈的折疊產生的有規則的構象。17、二級結構元件二級結構元件主要有Α螺旋、Β折疊片、Β轉角和無規卷曲18、影響Α螺旋穩定性的5個因素相連殘基R基團的靜電排斥或吸引相鄰R基的大小相隔3個殘基的R基的相互作用PRO和GLY的出現Α螺旋末端AA殘基的極性19、超二級結構超二級結構相鄰的二級結構元件組合在一起,彼此相互作用,形成有規則,在空間上能辨認的二級結構組合或二級結構串,充當三級結構的構件,稱為超二級結構。20、結構域結構域多肽鏈在二級結構及超二級結構的基礎上,進一步卷曲折疊,形成三級結構的局部折疊區,它是相對獨立的緊密球狀實體,稱為結構域21、蛋白質三級結構蛋白質三級結構一個蛋白質中所有原子的整體排列被稱為蛋白質的三級結構。包括一級結構中相距遠的肽段之間的幾何相互關系和側鏈在三維空間中彼此間的相互關系22、寡聚蛋白寡聚蛋白由兩個或兩個以上獨立的球狀蛋白質通過非共價鍵結合成的多聚體23、亞基寡聚蛋白中的每個獨立的球狀蛋白質稱為亞基(SUBUNIT),亞基一般由一條肽鏈構成,也稱為單體(MONOMER)24、原體對稱的寡聚蛋白質分子可視為是由兩個或多個不對稱的相同結構成分組成,這種相同結構成分被稱為原體或原聚體25、蛋白質的四級結構蛋白質的四級結構指亞基的種類、數量以及各個亞基在寡聚蛋白質中的空間排布和亞等電聚焦(IEF)等電點不同的蛋白質混合物的各組分將分別聚焦在各自等電點相應的PH位置上雙向電泳43、透析法透析是利用蛋白質分子不能通過半透膜的性質,使蛋白質和其它小分子物質分開44、超濾用壓力或離心力,強行使水和其他小分子溶質通過半透膜,而蛋白質被截留在膜上,以達到濃縮和脫鹽的目的45、協同效應協同效應一個寡聚體蛋白質的一個亞基與其配體結合后,能影響此寡聚體中其他亞基與配體結合能力的現象,稱為協同效應46、別構效應別構效應配體與寡聚蛋白質上的一個部位結合將通過構象變化影響同一蛋白質分子上其他結合部位的結合親和力。具有別構效應的蛋白質稱為別構蛋白47、同促效應同促效應作用物和效應物為同一種物質48、異促效應異促效應作用物和效應物不同49、BPGBPG效應效應BPG降低了血紅蛋白對O2的親和力50、波爾效應H、CO2促進O2的釋放51、分子病分子病蛋白質分子一級結構的改變有可能引起其生物功能的顯著變化,甚至引起疾病核酸1、DNADNA的一級結構的一級結構DNA是DAMP、DGMP、DCMP、DTMP通過3’,5’磷酸二酯鍵連接起來的線形或環形多聚體,沒有分支DNADNA的二級結構的二級結構雙螺旋結構。兩條反向平行(一條5’→3’,另一條3’→5’)的多核苷酸鏈繞同一中心軸相互纏繞,形成右手雙股螺旋。2、DNADNA的三級結構的三級結構DNA在雙螺旋的基礎上通過扭曲和折疊形成的構象超螺旋超螺旋DNA分子的一種扭曲狀態。當將線性過旋或欠旋的雙螺旋DNA連接形成一個環時,都會自動形成額外的超螺旋來抵消過旋或欠旋造成的張力,目的是維持B構象。過旋DNA會自動形成額外右手螺旋,而欠旋形成額外左手螺旋,稱為負超螺旋。3、環狀DNA的三種典型構象①松弛環狀DNA線形DNA直接環化②解鏈環狀DNA線形DNA擰松后再環化③超螺旋DNA4、連環數連環數指一條鏈以右手螺旋繞另一條鏈的次數5、扭轉數扭轉數WATSONCRICK螺旋數目6、超螺旋存在的意義(1超螺旋DNA具有更致密的結構,在細胞內所占體積更為經濟。(2)負超螺旋導致DNA易于解鏈,有利于DNA參與復制、轉錄、重組等過程。7、基因DNA分子上攜帶并傳遞遺傳信息的單位8、基因組指生物體所含的全部基因。對于真核生物,常指單倍體基因組9、內含子內含子基因中不編碼的居間序列,不出現于成熟的MRNA分子中10、外顯子外顯子基因中為蛋白質編碼的片段11、斷裂基因斷裂基因大多數為蛋白質編碼的基因都含有內含子和外顯子。由于內含子的存在使基因成為不連續基因或斷裂基因12、RNARNA的一級結構的一級結構即RNA的共價結構,核糖核苷酸以3’,5’磷酸二酯鍵連接形成的線性單鏈分子
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      • 簡介:歡迎各位同學參加2011年清北學堂生物學奧林匹克培訓
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      • 簡介:生物化學,天馬行空官方博客;QQ1318241189;QQ群175569632,第一章新陳代謝總論一、新陳代謝的概念(一)新陳代謝的概念新陳代謝是生物體最基本的特征,是生命存在的前提。新陳代謝(METABOLISIM)的概念1、狹義概念是指細胞內所發生的酶促反應過程,稱為中間代謝(INTERMEDIARYMETABOLISIM)。(這是代謝活動的主體,也是代謝研究的主要內容)。,2、廣義概念是生物與外界環境進行物質與能量交換的全過程。即生物體內所經歷的一切化學變化。包括消化、吸收、中間代謝及排泄等階段。,天馬行空官方博客;QQ1318241189;QQ群175569632,新陳代謝包括生物體內所發生的一切合成和分解作用。一方面,生物體不斷從周圍環境中攝取物質,通過一系列生化反應,轉變為自己的組成部分;另一方面,將原有的組成成分經過一系列生化反應,分解成不能在利用的物質排出體外,不斷地進行自我更新。生物體通過新陳代謝所產生的生命現象是建立在合成代謝與分解代謝矛盾對立和統一的基礎上的,它們之間既相互聯系、相互依存,又相互制約。,(二)新陳代謝的內容1、包括物質代謝和能量代謝。(1)物質代謝重點討論各種生理活性物質(如糖、蛋白質、脂類、核酸等)在細胞內發生酶促反應的途徑及調控機理,包含舊分子的分解和新分子的合成;(2)能量代謝重點討論光能或化學能在細胞內向生物能(ATP)轉化的原理和過程,以及生命活動對能量的利用。能量代謝和物質代謝是同一過程的兩個方面,能量轉化寓于物質轉化過程之中,物質轉化必然伴有能量轉化。,2、合成代謝(ANABOLISM)分解代謝(CATABOLISM)合成代謝和分解代謝并非簡單可逆反應,發生于細胞不同部位(尤其是真核生物中最常見)。例如脂肪酸分解成乙酰輔酶A是在線粒體中進行,而乙酰輔酶A合成脂肪酸則在細胞漿中進行。但有許多代謝有共同途徑,稱為“兩用代謝途徑”(AMPHIBOLICPATHWAY)。,二、新陳代謝的研究方法中間代謝的研究內容很多,研究目的不同,所用的生物材料和實驗方法也不相同。為探討代謝途徑及其調節機理,動物、植物、微生物材料都可以作為實驗對象。根據實驗材料的水平,常將實驗分為活體內實驗和活體外實驗。(一)活體內實驗和活體外實驗1、活體內實驗(整體實驗)用整體生物材料或高等動物離體器官或微生物細胞群體進行中間代謝實驗研究稱為活體內實驗,用“INVIVO”表示。,天馬行空官方博客;QQ1318241189;QQ群175569632,(二)代謝途徑的探討方法探討物質代謝途徑的常用方法有代謝平衡實驗、代謝障礙實驗、代謝物質標記追蹤實驗、特征性酶鑒定實驗、核磁共振波實驗等。其中最有效的是代謝物質標記追蹤實驗和核磁共振實驗。1、代謝平衡實驗通過活體內實驗研究代謝物攝入和產出排出的平衡關系,可以了解對代謝物的利用能力及產物生成情況。例如測定“呼吸商”(RQ)可以判斷體內能量利用情況。RQ產CO2量(升)/耗O2量(升),糖類物質RQ為1,脂肪RQ為07,蛋白質RQ為08。人體正常代謝時,RQ介于085095之間,說明三大營養物質同時發生了氧化分解。饑餓狀態下RQ糖尿病人RQ問題若測得生物材料的RQ接近1,則表明能量主要來自于何類物質分解,應用實例乳糖的代謝機理。利用微生物的遺傳突變型研究新陳代謝機制,比利用其他生物有以下優越性容易突變;經濟;簡便等。,(3)酶的專一性抑制劑例子碘乙酸是巰基酶的專一性抑制劑,可抑制酵母的酒精發酵,造成3磷酸甘油醛和磷酸二羥丙酮積累。由此證明了酵解途徑中1,6二磷酸果糖是三三裂解生成了三碳糖。(4)利用藥物造成異常動物實驗(病變動物法)用人工方法使動物發生某一過程的代謝障礙,然后給以一定量受試物質,研究其中間代謝過程。,例子1研究維生素缺乏癥,可給以缺乏某種維生素的飼料,若干天后觀察其病變情況,在加入該種維生素,觀察其癥狀有否好轉,從而確定該種維生素的功能。例子2“人工糖尿病”。例子3生糖氨基酸;生酮氨基酸,(2)同位素標記法1941年,RUDOLFSCHOENHEIMER首次采用同位素標記法進行實驗。同位素種類穩定同位素和放射性同位素。二者區別是否衰變、是否有射線。常用的穩定同位素有重氫(2H或D)、15N、13C、18O等。用“穩定性同位素”標記的化合物可用質譜儀(MASSSPECTROMETER)定量測定,也可用超離心法分離鑒定。根據放射線同位素衰變時放出的射線性質,可以用專門儀器或專用方法測定。常用的放射性同位素有氘(T或3H)、14C、32P、34S、131I。,儀器蓋格計數器(GEIGERCOUNTER)、閃爍計數器。例如Γ射線可用Γ計數器測定;Β射線可用液體閃爍計數器測定。也可采用放射自顯影法(AUTORADIOGRAPHY)感光底片感光顯示標記物在細胞中的位置。優點1)同位素標記法特異性強,靈敏度高,測定方法簡便。,2)放射性同位素分析方法比穩定同位素更方便、靈敏,應用更普遍。缺點放射性同位素對人體有毒害,某些同位素的半衰期長,容易造成環境污染,所以需要在專門的同位素實驗時進行。,4、測定特征性酶每條代謝途徑都有其特征性酶,它的存在就表明該代謝途徑存在。例如糖代謝途徑中的特征酶EMP途徑醛縮酶HMP途徑6磷酸葡萄糖酸脫氫酶TCA途徑檸檬酸合成酶只要證明菌體中有某條代謝途徑的特征性酶存在,就可斷定存在這條代謝途徑。,5、核磁共振波譜法(NUCLEARMAGNETICRESONANCESPECTROSCOPY,簡稱NMR)核磁共振譜可反映分子中各個原子所處的狀態。由布洛赫(BLOCH)和巴塞爾(PURCELL)于1948年建立,因此獲得1952年諾貝爾獎。應用最多的有13C譜、19F譜、31P譜和15N譜。特點樣品不受破壞,且能最真實地反映機體內的化學反應情況。,“高能鍵”與“鍵能”(ENERGYBOND)區別化學中的“鍵能”是指斷裂一個化學鍵所需要的能量;“高能鍵”是指水解或轉移該鍵所釋放的能量。2、高能化合物概念及種類概念分子結構中含有高能鍵的化合物稱為高能化合物。,,表11高能鍵及高能化合物,3、ATP的結構及意義ATP(三磷酸腺苷,腺苷三磷酸,ADENOSINETRIPHOSPHATE)是一種很重要的高能磷酸化合物。生物體每天要消耗大量ATP,安靜狀態的成年人每天消耗40KGATP;激烈運動時每分鐘就消耗05KG。ATP是一分子腺嘌呤、一分子核糖和三個相連的磷酸基團構成的核苷酸,其結構,意義(1)ATP是產能反應和需能反應之間最主要的能量介質放能反應通過氧化磷酸化反應合成ATP,貯存能量;需能反應,則通過ATP水解供應之。A、當ATP提供能量時,在ATP遠端的Γ磷酸基團水解為無機磷酸分子,ATP失掉一個磷?;兂上佘斩姿?。ATPH2O→ADPPI(標準自由能變化ΔG0’30514KJ/MOL),B、在某些情況下,ATP的Α和Β磷酸基團之間的高能鍵被水解(即同時水解Γ和Β磷酸基團),形成AMP和焦磷酸。ATPH2O→AMPPPI(ΔG0’3219KJ/MOL),,磷酸烯醇式丙酮酸和1,3二磷酸甘油酸是葡萄糖的分解的中間產物,葡萄糖分解為乳酸時所釋放的大部分自由能,幾乎都保留在這兩個化合物中。在細胞中這兩個化合物并不直接水解,而是通過特殊激酶作用,以轉移磷酸基團的形式,將捕捉的自由能傳遞給ADP從而形成ATP。而ATP分子又傾向于將它的磷酸基團轉移給具有較低磷酸基團轉移勢能的化合物,例如葡萄糖和甘油,從而生成6磷酸葡萄糖和3磷酸甘油。,其中,磷酸烯醇式丙酮酸和1,3二磷酸甘油酸叫做“超高能化合物”(SUPERHIGHENERGYCOMPOUND),它們水解所釋放的自由能比ATP高;同理,6磷酸葡萄糖和3磷酸甘油叫做“低能磷酸化合物”。4、其他供能核苷酸GTP、UTP、CTP。其中,GTP對G蛋白的活化、蛋白質生物合成、蛋白質的尋靶、蛋白質的轉運等作為推動力提供自由能;UTP在糖原合成中起活化葡萄糖分子的作用;CTP在合成磷脂酰膽堿、磷脂酰乙醇胺以及合成纖維素中起推動作用等。,5、ATP系統的動態平衡ATP作為自由能的貯存分子,其產生和利用處于動態平衡中。一般情況下,ATP在形成后一分鐘內就會被利用,故嚴格說來ATP不是能量的貯存形式,而是傳遞能量的物質。細胞能量狀態的表示方法能荷(ENERGYCHARGE)、磷酸化勢能(PHOSPHORYLATIONPOTENTIAL)。,四、新陳代謝的調節生物體新陳代謝雖然錯綜復雜,但互相配合有條不紊。這是因為生物體在長期進化、演變過程中形成了一個嚴格的調節機制,以保證新陳代謝的正常、有序、完整和統一。進化越高的生物,其代謝調控機制越復雜。主要分為兩個方面,1、整體水平調節主要指激素和神經調節。高等真核生物有內分泌腺,它所分泌的激素通過體液輸送到一定組織,作用于靶細胞,改變酶活性,調節代謝反應方向和速度。高等生物還有復雜的神經系統,在中樞神經系統的直接或間接控制下,通過神經遞質對效應器發生直接影響或通過激素對機體進行綜合調節。,2、細胞水平調節(酶水平調節)細胞水平調節(酶水平調節)是指代謝物通過影響細胞內酶活力和酶含量的變化來改變合成或分解速度。酶活力調節通過酶分子結構的改變,影響酶活力,實現對酶促反應速度的調節(快速調節)。如反饋調節與別構酶;ATP、ADP、AMP的調節;酶的共價修飾調節等酶含量調節改變分子合成或降解速度來改變細胞內酶的含量,從而實現對酶促反應速度的調節。原核生物的操縱子調控模式;真核生物基因表達的調控來達到調節酶的合成。,酶在細胞內有一定布局和定位,相互有關的酶常常組成一個多酶系統而分布于細胞內特定部位,這些酶相互接近,容易接觸,使反應迅速進行;而其它酶系統分布在不同部位,不至于互相干擾。例如糖酵解、磷酸戊糖途徑和脂肪酸合成的酶系存在于細胞漿中;三羧酸循環、脂肪酸的Β氧化和氧化磷酸化的酶系則存在于線粒體中;核酸生物合成的酶系大多存在于細胞核中;蛋白質生物合成的酶系在顆粒型內質網膜上。,這樣的隔離分布為細胞或酶水平代謝調節創造了有利條件,使某些酶能夠專一地影響某一細胞部分的酶活性,而不至于影響其它酶活性,從而保證代謝順利進行。,第二章糖的分解代謝糖類中多糖和低聚糖,由于分子大,不能透過細胞膜,所以在被生物體利用之前必須依靠酶水解成單糖或雙糖,才能被細胞吸收,進入中間代謝。不同生物分泌的多糖降解酶不同,因此,利用多糖的能力也不同。多糖在細胞內和細胞外的降解方式不同,細胞外的降解(如動物消化道的消化,微生物胞外酶作用)是一種水解作用;細胞內的降解則是磷酸解(加磷酸分解)。,一、多糖和低聚糖的酶促降解(一)淀粉(或糖原)的酶促降解凡是能夠催化淀粉(或糖原)分子及其分子片斷中的葡萄糖苷鍵水解的酶都統稱為淀粉酶。動物、植物和絕大多數微生物都能分泌淀粉酶,但不同生物所分泌的淀粉酶種類不同。,種類1、Α淀粉酶(淀粉1,4糊精酶,液化酶,編號EC3211)Α淀粉酶是內切酶,從淀粉(或糖原)分子內部隨機切斷Α1,4糖苷鍵。不能水解淀粉中的Α1,6糖苷鍵及其非還原端相鄰的Α1,4糖苷鍵。存在動物的消化液、植物的種子和塊根。它能將淀粉首先打斷成短片段的糊精,故稱淀粉1,4糊精酶。,該酶作用于粘稠的淀粉糊時,能使粘度迅速下降成稀溶液狀態,工業上稱此為“液化”。Α淀粉酶可以看作是淀粉酶法水解的先導酶,大分子淀粉經其作用斷裂,產生很多非還原性末端,為Β淀粉酶或Γ淀粉酶提供了更多的作用點。工業化一般水解淀粉時,用量為每克3060單位。,2、Β淀粉酶(淀粉1,4麥芽糖苷酶,編號EC3212)Β淀粉酶是外切酶,從淀粉分子的非還原末端依次切割Α1,4麥芽糖苷鍵(即兩個葡萄糖單位),生成麥芽糖。不能水解淀粉中的Α1,6糖苷鍵。當其作用于支鏈淀粉時,遇到分支點即停止作用。,3、Γ淀粉酶(葡萄糖淀粉酶,糖化酶,編號EC3213)Γ淀粉酶是外切酶,從淀粉分子非還原端依次切割Α1,4糖苷鍵和Α1,6糖苷鍵,與Β淀粉酶類似,水解產生的游離半縮醛羥基發生轉位作用,釋放Β葡萄糖。,4、異淀粉酶(淀粉1,6葡萄糖苷酶,編號EC32133)動物、植物、微生物都產生異淀粉酶。來源不同,名稱也不同,如脫支酶、Q酶、R酶、普魯藍酶、茁霉多糖酶等。水解支鏈淀粉或糖原的Α1,6糖苷鍵,生成長短不一的直鏈淀粉(糊精)。主要由微生物發酵生產,菌種有酵母、細菌、放線菌。以上四種淀粉酶的作用特點,見表12。,,5、纖維素酶纖維素酶可水解Β1,4糖苷鍵,將纖維素水解成纖維二糖和葡萄糖。只存在于微生物中。某些動物腸道細菌中含有纖維素酶,所以可以分解纖維素。,6、磷酸化酶細胞內的多糖降解主要是指糖原的磷酸解。因為糖原分子中存在Α1,4糖苷鍵和Α1,6糖苷鍵,因此細胞中有兩種降解糖原的酶。降解Α1,4糖苷鍵的酶稱為磷酸化酶或糖苷轉移酶。降解Α1,6糖苷鍵的酶稱為脫支酶。糖原磷酸化酶降解的產物都是1磷酸葡萄糖。,(二)纖維素的酶促降解人的消化道中沒有水解纖維素的酶,但很多微生物如細菌、真菌、放線菌、原生動物等能產生纖維素酶及纖維二糖酶,它們能催化纖維素完全水解成葡萄糖。(三)果膠的酶促降解果膠酶根據機理分為裂解酶和水解酶。其種類和特點見表22。來源植物和微生物。,,(四)雙糖的酶促降解在雙糖酶催化下進行,雙糖酶主要有麥芽糖酶、纖維二糖酶、蔗糖酶、乳糖酶等,它們都屬于糖苷酶。存在廣泛分布于植物、動物小腸液、微生物中。,二、糖的分解代謝概述糖的分解代謝是生物體取能的方式。糖的分解代謝實際上就是它的氧化作用。生物體內葡萄糖(或糖原)的分解主要有三條途徑(1)在無氧條件下,葡萄糖(糖原)經糖酵解生成乳酸。(2)在有氧條件下,葡萄糖(糖原)最后經三羧酸循環徹底氧化為水和二氧化碳。(3)葡萄糖(糖原)經戊糖磷酸循環途徑被氧化為水和二氧化碳。植物體的分解代謝,除了以上動物體的三條途徑外,還有生醇發酵和乙醛酸循環。,三、糖的無氧分解(一)概念糖的無氧分解是指1摩爾葡萄糖在無氧或供氧不足時分解生成2摩爾乳酸,并釋放出少量能量的過程。由于其過程與葡萄糖生醇發酵的過程基本相同,所以稱為糖酵解。1940年三位生物化學家GEMBDEN、OMEYERHOF、JKPARNAS提出糖酵解。又叫“EMP”途徑。,糖酵解和生醇發酵的區別相同點葡萄糖生成丙酮酸的過程;都在細胞液中進行。不同點發酵的起始物是葡萄糖,酵解的起始物是葡萄糖或糖原;糖酵解由丙酮酸直接還原成乳酸,而生醇發酵則是丙酮酸先生成乙醛,然后再還原成乙醇。,,(二)糖酵解的過程包含四個階段己糖磷酸酯的生成(己糖磷酸化);丙糖磷酸的生成(磷酸己糖的裂解);丙酮酸的生成;乳酸的生成。1、第一階段己糖磷酸酯的生成(葡萄糖分子活化)葡萄糖或糖原經磷酸化轉變成1,6二磷酸果糖。以葡萄糖為起始物分成三個過程葡萄糖的磷酸化、異構化、果糖磷酸的磷酸化。,(1)葡萄糖的磷酸化,反應機理ATP的Γ磷酸基團在葡萄糖催化下,轉移到葡萄糖分子上。凡是催化ATP分子的磷酸基團向代謝物分子轉移的酶都叫做“激酶”。,意義將葡萄糖分子磷酸化成了易參加代謝反應的活化形式;磷酸化的葡萄糖分子帶有很強的極性基團,不能透過細胞膜,能夠防止細胞內的葡萄糖分子向外滲出;為以后底物水平磷酸化貯備了磷酸基。己糖激酶特性1)需要二價金屬離子如MG2或MN2作為輔助因子,己糖激酶才有活性;2別構酶G6P和ATP是其別構抑制劑;3)分布很廣,動植物及微生物細胞中均有;4)專一性不強,能催化許多六碳糖,如D果糖、D甘露糖等,但對葡萄糖親和力較大;5)糖酵解的第一個調節酶(限速酶)。,己糖激酶與葡萄糖激酶的區別己糖激酶能催化一切己糖,存在于細菌、酵母及多種動植物中;葡萄糖激酶只能催化葡萄糖轉變為6磷酸葡萄糖,只存在于肝臟,肌肉中沒有。肝臟中的葡萄糖激酶量比己糖激酶量高。,若以糖原為起始物糖原先經磷酸化酶作用,磷酸解為1磷酸葡萄糖,再由磷酸葡萄糖變位酶催化轉變為6磷酸葡萄糖,從而進入共同分解途徑。,(2)G6P的異構化異構化反應是以開鏈形式進行,異構結束后又轉變成環狀結構。己醛糖變成己酮糖。,(3)F6P磷酸化反應磷酸果糖激酶(PFK)特性1)需要二價金屬離子MG2或MN2作為輔助因子;2)別構酶ATP是其別構抑制劑,檸檬酸、脂肪酸可增強其抑制作用,ADP、AMP、無機磷是其別構激活劑;3)限速酶糖酵解中最重要的限速酶。,2、第二階段丙糖磷酸的生成1,6二磷酸果糖分裂成兩分子丙糖磷酸。分成兩個步驟(1)裂解反應1,6二磷酸果糖在第3與第四碳原子之間裂解為兩個三碳化合物。,,醛縮酶命名由于逆反應是一個醇醛縮合反應而得名。醛縮酶特性由四個亞基構組成,相對分子量為160,000。來自動物組織的醛縮酶有三種同工酶肌肉型、肝型和腦型,不需要輔助因子。但來源于酵母、細菌的酶需要FE2、CO2、ZN2激活。(2)異構化,,反應平衡朝向磷酸二羥丙酮。平衡后,磷酸二羥丙酮占96。但由于3磷酸甘油醛不停地向前反應,被消耗掉,故能推動異構化反應不斷向3磷酸甘油醛方向進行。磷酸丙糖異構酶特性相對分子量為56,000,由不同亞基組成的二聚體。,3、第三階段3磷酸甘油醛生成丙酮酸分成六個步驟(1)3磷酸甘油醛氧化成1,3二磷酸甘油酸3磷酸甘油醛脫氫酶催化3磷酸甘油醛脫氫氧化并磷酸化,生成高能化合物1,3二磷酸甘油酸。,,3磷酸甘油醛脫氫酶特性1)由四個相同亞基構成,每個亞基牢固地結合一分子NAD。位于酶活性中心的半胱氨酸巰基是其酶活性中心的必需基團。烷化劑(如碘乙酸)和重金屬對該酶有不可逆抑制作用。2)變構酶。3磷酸甘油醛脫氫酶作用機制,,(2)1,3二磷酸甘油酸生成3磷酸甘油酸酶是根據其逆反應命名,相對分子量為50,000。,,(3)3磷酸甘油酸變成2磷酸甘油酸酶的相對分子量65,700。,,(4)2磷酸甘油酸脫水形成2磷酸烯醇式丙酮酸烯醇化酶特性1)相對分子量為88,000。由兩個相同亞基組成的二聚體。2)需要MG2或MN2作為激活劑。3)氟化物是烯醇化酶的不可逆抑制劑(氟與鎂和無機磷酸形成一個復合物,取代酶分子上鎂離子的位置,從而使酶失活。),,(5)磷酸烯醇式丙酮酸轉變為烯醇式丙酮酸丙酮酸激酶(PYRUVATEKINASE)特性1)需要MG2、MN2或K作為激活劑;2)限速酶;3)別構酶長鏈脂肪酸、乙酰輔酶A、ATP、丙氨酸是別構抑制劑;1,6二磷酸果糖是別構激活劑。4)已從動物組織和酵母中結晶純化,相對分子量為250,000,是一個四聚體。哺乳動物的丙酮酸激酶有四種同工酶L、M、K和R,分別分布于肝、肌肉、腎髓質及紅細胞。,,(6)丙酮酸的生成不需要酶,烯醇式丙酮酸不穩定,很容易變成丙酮酸。,,4、第四階段乳酸的生成乳酸脫氫酶特性相對分子量為140,000,有5種同工酶。機體內乳酸脫氫酶同工酶的比例是比較恒定的。臨床上通過測定血液中乳酸脫氫酶同工酶的比例來判斷是否患有心肌、肝臟等疾病。高等動物肌肉中的糖酵解叫做“單純乳酸發酵”;微生物經過無氧條件產生乳酸叫做“乳酸發酵”。,,(三)糖酵解小結1、糖酵解總圖,2、糖酵解進行部位細胞液。3、糖酵解產生能量1MOL葡萄糖糖酵解所產生的ATPMOL數,(四)糖酵解的調控三個限速酶果糖磷酸激酶、丙酮酸激酶、己糖激酶。1、磷酸果糖激酶ATP和檸檬酸是此酶的變構抑制劑。這個酶所催化的反應需要ATP,但隨著糖酵解的進行,ATP逐漸積累,高濃度的ATP對此酶活性又有抑制作用。(這是因為磷酸果糖激酶有兩個ATP結合位點,一個處于活性中心內,ATP作為底物與之結合;另一個位于活性中心外,為變構效應物接合部位,此位點與ATP親和力較低,只有高濃度ATP存在時它才與ATP結合,從而使酶變構失活。),AMP、ADP、6磷酸果糖和2,6二磷酸果糖是磷酸果糖激酶的變構激活劑。AMP和ADP可與ATP競爭變構結合部位,抵消ATP的抑制作用。2,6二磷酸果糖是由2磷酸果糖激酶催化,由6磷酸果糖的C2位磷酸化生成。2,6二磷酸的作用是與AMP一起取消ATP、檸檬酸對磷酸果糖激酶的變構抑制作用。磷酸果糖激酶是個雙功能酶,它有兩個分開的活性中心,一個具有激酶活性,另一個具有磷酸酶活性。,2、丙酮酸激酶6磷酸果糖和1,6二磷酸果糖是丙酮酸激酶的變構劑活劑,而ATP是它的變構抑制劑。此外,丙氨酸、乙酰COA和脂肪酸也是它的抑制劑。此酶通過兩種方式調節活性。一種是共價修飾磷酸化后失去活性;另一種是聚合與解聚這個酶有二聚體和四聚體兩種形式。通常二者保持動態平衡。當底物或上述中間物激活劑存在時,平衡傾向于形成四聚體,活力升高,KM減??;上述抑制因子則可穩定二聚體的構象,活力降低,KM增大。所以此酶也可以通過二聚體與四聚體的互變來調節酶的活性。,3、己糖激酶主要受脂肪代謝的調控,乙酰COA和脂肪酸均具有抑制作用,另外,此酶催化的產物6磷酸葡萄糖是它的變構抑制劑。上述幾種酶對糖酵解的調節,主要受細胞內能量狀況的影響。當能量消耗多,細胞內ATP/ADP(以及ATP/AMP)比例降低時,磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶均被激活,加速葡萄糖的分解;相反,細胞內ATP貯存豐富活脂肪酸代謝加強時,葡萄糖的酵解降低。,,(五)糖酵解的生理意義1、酵解途徑是單糖分解代謝的一條重要途徑,不僅葡萄糖,其它己糖及戊糖也能通過特定的方式進入酵解途徑。2、為機體提供能量底物為葡萄糖時,糖酵解產生2MOLATP;底物為糖原時,產生3MOLATP。3、為某些厭氧生物及組織細胞生活所需(1)厭氧微生物生活所需能量完全依靠糖酵解;,(2)供氧充分的條件下,有少數組織細胞,如紅細胞、睪丸、視網膜、皮膚、腎髓質、白細胞等所需能量主要由糖酵解中底物水平磷酸化產生的ATP提供。紅細胞缺少線粒體,不能進行有氧分解,其所需能量全部依賴糖酵解。4、某些情況下,如劇烈運動,能量需要量增加,糖氧化分解加速,此時呼吸循環加快以增加氧的供應,若供氧量仍不能滿足有氧分解所需時,則肌肉處于相對缺氧狀態,糖酵解加強,以提供機體急需能量。,5、某些病理情況下,如嚴重貧血、失血、休克、呼吸障礙、心功能不全等,因氧供應不足,組織細胞也可增強糖酵解以獲取能量。另外癌細胞中酵解作用很強,即使供氧充分,酵解作用對有氧分解也具有抑制作用(反巴斯德效應,CRABTREE效應)。,(五)乳酸的去路正常情況下,機體可繼續利用乳酸。當氧供給充分時,乳酸轉化成丙酮酸,循糖的有氧分解途徑分解為CO2和H2O,釋放能量。肌肉中的大量乳酸還可以通過血液運到肝臟和腎臟,通過糖的異生作用轉變為糖。乳酸是酸性物質,若細胞或血液中過量堆積也可導致酸中毒。,(六)無氧條件下丙酮酸的去路兼性微生物或厭氧微生物及高等動植物的某些細胞,能將丙酮酸進一步轉化成發酵產物。不同生物的酶系不同,得到的發酵產物也不一樣。常見的有酵母菌的生醇發酵、甘油發酵、乳酸菌的乳酸發酵等。重點介紹生醇發酵生醇發酵中,丙酮酸在丙酮酸脫羧酶催化下失去CO2生成乙醛,再在乙醇脫氫酶作用下生成乙醇。丙酮酸脫羧酶特性以TPP為輔酶;動物細胞中不存在。,四、糖的有氧分解一概念是指在有氧條件下,葡萄糖或糖原的葡萄糖單位徹底氧化分解為CO2和H2O,并釋放出大量能量的過程。有氧分解是糖氧化分解的主要方式。,二糖的有氧分解的過程分為三個階段1、由葡萄糖或糖原的葡萄糖單位分解生成丙酮酸,反應在細胞液中進行;2、由丙酮酸氧化脫羧生成乙酰輔酶(ACETYLCOENZYMEA乙酰COA),反應在線粒體中進行;3、由乙酰COA經三羧酸循環(TRICARBOXYLICACIDCYCLE,TCAC)氧化分解生成CO2和H2O,反應在線粒體中進行。,三羧酸循環又叫檸檬酸循環或KREBS循環。由草酰乙酸和乙酰COA的乙?;s合生成檸檬酸開始,經一系列反應又生成草酰乙酸循環過程。三羧酸酶循環一周進行兩次脫羧反應和四次脫氫反應,1分子的乙?;谎趸桑卜肿覥O2生成12摩爾ATP。三羧酸循環是由德國科學家HANSKREBS于1937年提出,生物化學領域的重大成就(當時還沒有同位素示蹤法)。KREBS于1953年獲得諾貝爾獎。,,具體過程1、糖氧化分解生成丙酮酸葡萄糖或糖原在細胞液中,經一系列化學反應生成丙酮酸。此過程與糖酵解途徑相同。兩條途徑的區別3磷酸甘油醛脫氫反應生成的2H的去向不同。糖酵解2H由
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        上傳時間:2023-07-20
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      • 簡介:淮北師范大學2014年碩士研究生入學考試試題紙第1頁共2頁20142014年碩士研究生入學考試試題年碩士研究生入學考試試題(A)科目名稱科目名稱生物化學生物化學科目代碼科目代碼851注答案必須寫在答題紙上,寫在本試題紙上的無效答案必須寫在答題紙上,寫在本試題紙上的無效一、選擇題一、選擇題(本題滿分30分,每題3分)1.變性蛋白質的主要特點是A.粘度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解D.生物學活性喪失E.容易被鹽析出現沉淀2.自然界游離核苷酸中,磷酸最常見是位于A.戊糖的C5′上B.戊糖的C2′上C.戊糖的C3′上D.戊糖的C2′和C5′上E.戊糖的C2′和C3′上3.DNA變性是指A.分子中磷酸二酯鍵斷裂B.多核苷酸鏈解聚C.DNA分子由超螺旋→雙鏈雙螺旋D.互補堿基之間氫鍵斷裂E.DNA分子中堿基丟失4.關于酶的敘述哪項是正確的A.所有的酶都含有輔基或輔酶B.只能在體內起催化作用C.大多數酶的化學本質是蛋白質D.能改變化學反應的平衡點加速反應的進行E.都具有立體異構專一性(特異性)5.磺胺類藥物的類似物是A.四氫葉酸B.二氫葉酸C.對氨基苯甲酸D.葉酸E.嘧啶6.關于PH對酶活性的影響,以下哪項不對A.影響必需基團解離狀B.也能影響底物的解離狀C.酶在一定的PH范圍內發揮最高活性D.破壞酶蛋白的一級結構E.PH改變能影響酶的KM值7.丙二酸對于琥珀酸脫氫酶的影響屬于A.反饋抑制B.底物抑制C.競爭性抑制D.非競爭性抑制E.變構調節8.在糖原合成中作為葡萄糖載體的是A.ADPB.GDPC.CDPD.TDPE.UDP淮北師范大學2014年碩士研究生入學考試試題紙第2頁共2頁9.三羧酸循環和有關的呼吸鏈反應中能產生ATP最多的步驟是A.檸檬酸→異檸檬酸B.異檸檬酸→Α酮戊二酸C.Α酮戊二酸→琥珀酸D.琥珀酸→蘋果酸E.蘋果酸→草酰乙酸10.P/O比值是指A.每消耗一分子氧所需消耗無機磷的分子數B.每消耗一分子氧所需消耗無機磷的克數C.每消耗一分子氧所需消耗無機磷的克原子數D.每消耗一分子氧所需消耗無機磷的克分子數E.每消耗一分子氧所需消耗無機磷的克數二、名詞解釋二、名詞解釋(本題滿分30分,每個5分)1管家基因2Α螺旋3層析(CHROMATOGRAPHY)4生物氧化5必需氨基酸6岡崎片段三、問答題三、問答題(本題滿分60分)1.什么是蛋白質的變性作用舉例說明實際工作中應用和避免蛋白質變性的例子。(15分)2.試述蛋白質的各級結構與功能的關系。15分3.試述核苷酸的主要生理功能。(15分)4.寫出四種由甘氨酸參與合成的不同類型生物活性物質,并分別說明它們的主要功用。(15分)四、計算題四、計算題(本題滿分30分)1計算1摩爾丙酮酸在體內徹底氧化分解產生多少摩爾ATP寫出計算依據。(15分)2計算1摩爾14碳飽和脂肪酸在體內徹底氧化分解產生多少摩爾ATP寫出計算依據。(15分)
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      • 簡介:目錄第1章糖類物質11復習筆記12課后習題詳解13名??佳姓骖}詳解第2章脂類物質21復習筆記22課后習題詳解23名??佳姓骖}詳解第3章蛋白質31復習筆記32課后習題詳解33名??佳姓骖}詳解第4章核酸41復習筆記42課后習題詳解第9章氨基酸和核苷酸代謝91復習筆記92課后習題詳解93名??佳姓骖}詳解第10章核酸及蛋白質的生物合成101復習筆記102課后習題詳解103名??佳姓骖}詳解第11章物質代謝途徑的相互關系與調控111復習筆記112課后習題詳解113名??佳姓骖}詳解第12章食品加工貯藏中的生物化學121復習筆記122課后習題詳解123名??佳姓骖}詳解第13章風味物質形成的生物化學
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      • 簡介:考試復習重點資料(最新版)考試復習重點資料(最新版)封面第1頁資料見第二頁資料見第二頁3分子生物學階段。四、生物化學與其它醫藥學科的關系生物化學與疾病的發生、發展、診斷、治療與預防的關系。五、生物化學內容的劃分1基礎分子生物學第一四章;2物質代謝及其調節第五九章;3遺傳信息的傳遞與表達第十章;4專題篇第十一十五章。六、學習生物化學的方法運用生物學、動態、結構與功能相統一、代謝與機能相聯系、理論與實踐相聯系的觀點進行學習。第一章蛋白質的結構與功能第一章蛋白質的結構與功能第一節蛋白質的分子組成一、蛋白質的元素組成主要有C、H、O、N和S。有些蛋白質含有少量磷或金屬元素鐵、銅、鋅、錳、鈷、鉬,個別蛋白質還含有碘。各種蛋白質的含氮量很接近,平均為16%。10克樣品中蛋白質的含量G每克樣品含氮克數625100二、蛋白質的基本組成單位氨基酸(一)氨基酸結構組成人體蛋白質的氨基酸僅有20種,除脯氨酸為亞氨基酸外,其余氨基酸均為Α氨基酸,且均屬L氨基酸(甘氨酸除外)。(二)氨基酸分類亮纈異亮苯丙脯,非極色蛋丙甘補;天冬和谷來造醋,堿賴原料精確組。三、肽鍵連接氨基酸肽(一)肽鍵肽鍵PEPTIDEBOND是由一個氨基酸的?羧基與另一個氨基酸的?氨基脫水縮合而形成的化學鍵。(二)肽肽是由氨基酸通過肽鍵縮合而形成的化合物。多肽鏈有兩端
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      • 簡介:目錄2013年大連理工大學880生物化學及生物化學實驗考研真題(回憶版)2012年大連理工大學880生物化學及生物化學實驗考研真題(回憶版)2011年大連理工大學880生物化學及生物化學實驗考研真題(回憶版)2010年大連理工大學880生物化學及生物化學實驗考研真題(回憶版)2005年大連理工大學480生物化學及生物化學實驗考研真題2013年大連理工大學880生物化學及生物化學實驗考研真題(回憶版)一、判斷(101分)1.氨基酸(甘氨酸特殊)的旋光性2.蛋白質與水和茚三酮的反應的顏色二、名詞解釋(102分)1ACTIVETRANSPORT2.岡崎片段3.丙氨酸葡萄糖循環4.Γ谷氨酰胺循環5ALLOSTERICPROTEIN6.磷氧比值7.操縱子8.岡崎片段9.分子伴侶10.Β轉角三、選擇題(501分)1.紫外吸收最大的氨基酸2.幾種核酸內切酶的作用位點;3.給出幾個氨基酸的等電點,選擇合適的PH使5個氨基酸有四個帶負電。
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      • 簡介:生物化學題庫生物化學題庫習題一習題一參照答案參照答案一、填空題一、填空題1蛋白質中旳苯丙氨酸、酪氨酸和__色氨酸__3種氨基酸具有紫外吸取特性,因而使蛋白質在280NM處有最大吸取值。2蛋白質旳二級構造最基本旳有兩種類型,它們是_Α螺旋構造__和___Β折疊構造__。前者旳螺距為054NM,每圈螺旋含_36__個氨基酸殘基,每個氨基酸殘基沿軸上升高度為__015NM____。天然蛋白質中旳該構造大都屬于右手螺旋。3氨基酸與茚三酮發生氧化脫羧脫氨反應生成__藍紫色____色化合物,而脯氨酸與茚三酮反應生成黃色化合物。4當氨基酸溶液旳PHPI時,氨基酸以兩性離子離子形式存在,當PHPI時,氨基酸以負離子形式存在。5維持DNA雙螺旋構造旳原因有堿基堆積力;氫鍵;離子鍵6酶旳活性中心包括結合部位和催化部位兩個功能部位,其中前者直接與底物結合,決定酶旳專一性,后者是發生化學變化旳部位,決定催化反應旳性質。72個H或E通過細胞內旳NADH和FADH2呼吸鏈時,各產生3個和2個ATP。81分子葡萄糖轉化為2分子乳酸凈生成______2________分子ATP。糖酵解過程中有3個不可逆旳酶促反應,這些酶是己糖激酶;果糖磷酸激酶C.與酶旳底物競爭酶旳輔基D.與酶旳底物競爭酶旳必需基團;E.與酶旳底物競爭酶旳變構劑4.C酶旳競爭性可逆克制劑可以使A.VMAX減小,KM減小B.VMAX增長,KM增長C.VMAX不變,KM增長D.VMAX不變,KM減小E.VMAX減小,KM增長5E構成多核苷酸鏈骨架旳關鍵是A.2′3′磷酸二酯鍵B.2′4′磷酸二酯鍵C.2′5′磷酸二酯鍵D.3′4′磷酸二酯鍵E.3′5′磷酸二酯鍵6.A糖旳有氧氧化旳最終產物是A.CO2H2OATPB.乳酸C.丙酮酸D.乙酰COA7.E參與DNA復制旳酶類包括(1)DNA聚合酶Ⅲ;(2)解鏈酶;(3)DNA聚合酶Ⅰ;(4)RNA聚合酶(引物酶);(5)DNA連接酶。其作用次序是A.(4)、(3)、(1)、(2)、(5)B.(2)、(3)、(4)、(1)、(5)C.(4)、(2)、(1)、(5)、(3)
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      • 簡介:生物化學實驗指導生物化學實驗指導實驗一實驗一生化實驗基本操作生化實驗基本操作一玻璃儀器的洗滌玻璃儀器的洗滌在生化實驗中,玻璃儀器潔凈與否,是獲得準確結果的重要環節。潔凈的玻璃儀器內壁應十分明亮光潔,無水珠附著在玻壁上。㈠常用的洗滌方法1一般儀器,如燒杯、試管等可用毛刷蘸肥皂液、合成洗滌劑仔細刷洗。然后用自來水反復沖洗,最后用少量蒸餾水沖洗23次,倒置在器皿架上晾干或置于烘箱烤干備用。2容量分析儀器如吸量管、容量瓶、滴定管等,不能用毛刷刷洗。用后應及時用自來水多次沖洗,細心檢查潔凈程度,根據掛不掛水珠采取不同處理方法。(1)如不掛水珠,用蒸餾水沖洗、干燥,方法同上;(2)如掛水珠,則應瀝干后用重鉻酸鉀洗液浸泡46小時,然后按上法順序操作,即先用自來水沖洗,再用蒸餾水沖洗,最后干燥。3粘附有血漿的刻度吸量管等,有三種洗滌方法(1)先用45尿素溶液浸泡,使血漿蛋白溶解,然后用自來水沖洗;(2)也可用1氨水浸泡,使血漿溶解,然后再依次用1稀鹽酸溶液、自來水沖洗;(3)以上二法如達不到清潔要求,可浸泡于重鉻酸鉀洗液46小時,再用大量自來水沖洗,最后用蒸餾水沖洗23次。4新購置的玻璃儀器,應先置于12稀鹽酸溶液中浸泡26小時,除去附著的游離堿,再用自來水沖洗干凈,最后用蒸餾水沖洗23次。5凡用過的玻璃儀器,均應立即洗滌,久置干涸后洗滌十分困難。如不能及時洗滌,先用流水初步沖洗后浸泡在清水中,待后按常規處理。㈡使用重鉻酸鉀洗液(以下簡稱洗液)時應注意以下幾點1需用洗液浸泡的容器,在浸泡前應盡量瀝干。否則會因洗液被稀釋而降低洗液的氧化力。2HG2、BA2、PB2等離子可與洗液發生化學反應,生成不溶性化合物沉積在容器壁上。因此,凡接觸過上述離子的容器,應先除去上述離子(可用稀硝酸或510?TA鈉清除)。3油類、有機溶劑等有機化合物可使洗液還原失效。因此,容器壁上附有大量油類、有機物時,應先除去。4洗液的酸性和氧化性很強,使用時應格外注意,千萬不要滴落在皮膚或衣物上,以免灼傷或燒壞。5洗液顏色由深棕色變為綠色時,說明洗液已經失效,應停止使用,更換新液。因重鉻酸變成硫酸鉻后不再具有氧化性。④吸取試劑時應注意三點一是先吹去吸量管內可能存在的殘留液體,二是將吸量管插入試劑液面深部以免吸液過程中因液面降低而吸入空氣產生氣泡或管內試劑進入洗耳球,三是使用洗耳球不可直接用口吸。⑤按吸量管上口時應該用食指,不能用拇指。⑥吸取粘滯性大的液體如血液、血漿、血清等時,除選用合適的吸管奧氏管外,應注意拭凈管尖附著的液體,盡量減慢放液速度用食指壓力控制,待液體流盡后吹出管尖殘留的最后一滴液體。⑦使用的吸量管應干凈、干燥無水。如急用而又有水時,可用少量欲取試劑沖洗3次,以免試劑被稀釋。2移液吸量管也有兩種,常見的一種是吸量管的上端只有一個刻度,另一種是除了在吸量管上端有刻度外,在吸量管下端狹窄處也有一刻度線。無論哪一種,在使用時將量取的液體放出后,只需將吸量管的尖端觸及受器壁約半分鐘即可,不得吹出尖端的液體。3奧氏吸量管準確度最高,使用時必需吹出留在尖端的液體。㈡定量吸移液器微量加樣器定量吸液器是吸量管的革新產品。由塑料制成。目前,因產地廠家不同其質量、價格差異十分懸殊。1定量吸液器的優點使用方便,取、加樣迅速,計量準確,不易破損,能吸取多種樣品(只換吸嘴即可)。2定量吸液器的類型有兩種類型。⑴固定式只能取加一定容量的試劑,不能隨意調節取加樣量。其規格有10ΜL、20ΜL、25ΜL、30ΜL、50ΜL、100ΜL、200ΜL、250ΜL、300ΜL、400ΜL、500ΜL、1000ΜL等。⑵可調式在一定容量范圍內可根據需要進行調節取加樣量。例如規格為50~200ΜL的可調式定量吸液器,可以在50到200ΜL的范圍內根據需要調節成設計容許的各種取加樣容量(60ΜL、85ΜL、110ΜL、170ΜL、200ΜL等)。一般來講,固定式吸液器比較準確,可調式吸液器使用較為方便。3定量吸液器的使用方法⑴選擇適當的吸液器。吸液前先把吸嘴套在吸引管上,套上后要輕輕旋緊一下,以保證結合嚴密。⑵持法右手四指(除大拇指外)并攏握住吸液器外殼(使外殼突起部分搭在食指近端),大拇指輕輕放在吸液器的按鈕上。⑶取樣吸液用大拇指按下按鈕到第一停止點,以排出一定容量的空氣,隨后把吸嘴尖浸入取樣液內,徐徐松開大拇指,讓按鈕慢慢自行復原,取樣即告完成。⑷排液將吸液器的吸嘴尖置于加樣容器壁上,用大拇指慢慢地將按鈕按下到第一停止點,停留1秒鐘(粘性較高的溶液停留時間應適當延
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      • 簡介:考試復習重點資料(最新版)考試復習重點資料(最新版)封面第1頁資料見第二頁資料見第二頁
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      • 簡介:國開形成性考核醫學生物化學形考任務國開形成性考核醫學生物化學形考任務1414試題及答案試題及答案(課程(課程IDID0178501785,整套相同,如遇順序不同,,整套相同,如遇順序不同,CTRLFCTRLF查找,祝同學們取得優異成績查找,祝同學們取得優異成績)形考任務(形考任務(1)一、單項選擇題(每題一、單項選擇題(每題5分,共分,共100100分)分)題目題目1、鹽析沉淀蛋白質的原理是()()?!続】降低蛋白質溶液的介電常數【B】與蛋白質結合成不溶性蛋白鹽【C】中和電荷,破壞水化膜中和電荷,破壞水化膜【D】使蛋白質溶液的PH值等于蛋白質等電點【E】調節蛋白質溶液的等電點答案中和電荷,破壞水化膜題目題目2、蛋白質的一級結構和空間結構決定于()()?!続】分子中氫鍵【B】氨基酸組成和順序氨基酸組成和順序【C】分子中次級鍵【D】分子內部疏水鍵【E】分子中二硫鍵的數量答案氨基酸組成和順序題目題目3、患有口腔炎應服用()()?!続】維生素PP【B】維生素B1【C】維生素維生素B2B2【D】維生素D【E】維生素C答案維生素B2題目題目4、分子病主要是哪種結構異常()()?!続】空間結構【B】二級結構【C】一級結構一級結構【D】三級結構【E】四級結構答案一級結構【E】NAD和FAD答案NAD和NADP題目題目10、同功酶的特點是()()?!続】免疫學性質相同【B】分子結構相同【C】理化性質相同【D】KM值相同【E】催化的反應相同催化的反應相同答案催化的反應相同題目題目11、關于酶與溫度的關系,錯誤的論述是()()?!続】酶的最適溫度與反應時間有關酶的最適溫度與反應時間有關【B】最適溫度不是酶的特征性常數【C】酶是蛋白質,即使反應的時間很短也不能提高反應溫度【D】從生物組織中提取酶時應在低溫下操作【E】酶制劑應在低溫下保存答案酶的最適溫度與反應時間有關題目題目12、酶原所以沒有活性是因為()()?!続】活性中心未形成或未暴露活性中心未形成或未暴露【B】是已經變性的蛋白質【C】酶蛋白肽鏈合成不完全【D】酶原是一般蛋白質【E】缺乏輔酶或輔基答案活性中心未形成或未暴露題目題目13、酶的活性中心是指()()?!続】由必需基團組成的具有一定空間構象的區域由必需基團組成的具有一定空間構象的區域【B】是指結合底物但不參與反應的區域【C】是變構劑直接作用的區域【D】是非競爭性抑制劑結合的區域【E】是重金屬鹽沉淀酶的結合區域答案由必需基團組成的具有一定空間構象的區域題目題目14、在核酸中占911,且可用于計算核酸含量的元素是【A】磷磷【B】氫。()()
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